Aminokwasy i peptydy – zadania maturalne z chemii

9
zadań: 21
poleceń: 10
poleceń otwartych z oceną: 1
lekcji interaktywnych

Aminokwasy i peptydy – amfoteryczność i izomeria optyczna

Skala pH ze wskaźnikiem uniwersalnym — pH = −log[H⁺] — Skala pH ze wskaźnikiem uniwersalnym — *pH = −log[H⁺]*

### Amfoteryczność i jon obojnaczy Aminokwasy białkowe (α-aminokwasy) to związki dwufunkcyjne zawierające kwasową grupę karboksylową (-COOH) i zasadową grupę aminową (-NH₂). Obecność tych dwóch przeciwstawnych grup w jednej cząsteczce prowadzi do wewnątrzcząsteczkowej reakcji kwas-zasada. Proton wędruje od grupy karboksylowej do grupy aminowej, tworząc tzw. **jon obojnaczy**: H₂N-CH(R)-COOH ⇌ H₃N⁺-CH(R)-COO⁻ Jon obojnaczy jest formą dominującą w stanie stałym oraz w roztworach wodnych o specyficznym dla danego aminokwasu pH, zwanym **punktem izoelektrycznym (pI)**. Z powodu swojej budowy aminokwasy wykazują właściwości **amfoteryczne** – reagują zarówno z mocnymi kwasami (zachowując się jak zasady), jak i z mocnymi zasadami (zachowując się jak kwasy). ### Izomeria optyczna aminokwasów Z wyjątkiem glicyny (gdzie R to wodór), wszystkie naturalne α-aminokwasy posiadają asymetryczny atom węgla (centrum stereogeniczne) i występują w postaci dwóch **enancjomerów** (izomerów lustrzanych). Stereochemia aminokwasów jest opisywana głównie za pomocą systemu D/L i projekcji Fischera. W **projekcji Fischera** dla aminokwasów: 1. Łańcuch węglowy rysujemy pionowo. 2. Grupa karboksylowa (-COOH) znajduje się na górze. 3. O przypisaniu decyduje położenie grupy -NH₂ przy węglu asymetrycznym: - Szereg **L** (od łac. *laevus*): grupa -NH₂ jest po **lewej** stronie. - Szereg **D** (od łac. *dexter*): grupa -NH₂ jest po **prawej** stronie. Większość aminokwasów budujących białka w przyrodzie należy do szeregu L. ### Wiązanie peptydowe (reakcja kondensacji) Aminokwasy łączą się ze sobą w peptydy i białka poprzez **wiązanie peptydowe** (amidowe). Powstaje ono w wyniku reakcji kondensacji pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową kolejnego z wydzieleniem cząsteczki wody. **Przykład reakcji dla alaniny i glicyny:** H₂N-CH(CH₃)-COOH + H₂N-CH₂-COOH → H₂N-CH(CH₃)-CO-NH-CH₂-COOH + H₂O Sekwencja ma znaczenie: Ala-Gly to inny dipeptyd niż Gly-Ala.

Zapamiętaj

W pI aminokwas występuje głównie jako jon obojnaczy.
W niskim pH (kwaśnym) dominuje forma kationu (-NH₃⁺, -COOH).
W wysokim pH (zasadowym) dominuje forma anionu (-NH₂, -COO⁻).
W naturalnych białkach występują wyłącznie aminokwasy szeregu L.
Wiązanie peptydowe to szczególny przypadek wiązania amidowego.

Typowe błędy

Zapominanie o ładunkach (np. pisanie wolnych jonów H+ obok -NH₂ zamiast -NH₃⁺) w zapisach reakcji hydrolizy kwasowej lub zasadowej.
Rysowanie atomów wodoru przy łańcuchu węglowym z pominięciem zasad rzutu Fischera (grupa karboksylowa MUSI być na górze łańcucha pionowego).
Mylenie odczynnika z wiązaniem: próba biuretowa (roztwór Cu(OH)₂) identyfikuje obecność CO NAJMNIEJ dwóch wiązań peptydowych (minimum tripeptyd, a nie pojedyncze aminokwasy).

Wymagania podstawy programowej

XII.2.1 Opisuje amfoteryczność aminokwasów i jon obojnaczy; zapisuje równania reakcji kondensacji z tworzeniem wiązania peptydowego.
XII.2.2 Rozpoznaje centrum stereogeniczne i enancjomery; zapisuje wzory w projekcji Fischera.

Przykładowe zadania

Zadanie 1

Alanina (kwas 2-aminopropanowy) to jeden z białkowych aminokwasów. Punkt izoelektryczny (pI) alaniny wynosi 6,0. W roztworze wodnym o pH zbliżonym do wartości pI alanina występuje w postaci jonu obojnaczego.

1.1 Napisz w formie jonowej skróconej równania reakcji jonu obojnaczego alaniny z kwasem solnym (reakcja 1.) oraz z wodorotlenkiem sodu (reakcja 2.). Zastosuj wzory półstrukturalne aminokwasu. (2 pkt)
Pokaż odpowiedź
Odpowiedź: Reakcja 1: H₃N⁺-CH(CH₃)-COO⁻ + H⁺ → H₃N⁺-CH(CH₃)-COOH Reakcja 2: H₃N⁺-CH(CH₃)-COO⁻ + OH⁻ → H₂N-CH(CH₃)-COO⁻ + H₂O
Jon obojnaczy alaniny H₃N⁺-CH(CH₃)-COO⁻ wykazuje charakter amfoteryczny. W reakcji z mocnym kwasem (H⁺) przyjmuje proton na grupę karboksylanową, a w reakcji z mocną zasadą (OH⁻) oddaje proton z grupy amoniowej.
1.2 Zaznacz formę alaniny, która dominuje w roztworze wodnym o pH = 2. (1 pkt)
- A. Kation
- B. Anion
- C. Jon obojnaczy
- D. Cząsteczka obojętna (niejonowa)
Pokaż odpowiedź
Odpowiedź: A. Kation
Ponieważ pH (2,0) jest znacznie niższe od pI alaniny (6,0), roztwór ma charakter kwasowy. W takich warunkach grupa karboksylanowa ulega protonowaniu, a alanina występuje głównie jako kation.

Zadanie 2

Seryna (kwas 2-amino-3-hydroksypropanowy) jest aminokwasem białkowym, który posiada jedno centrum stereogeniczne (asymetryczny atom węgla). W organizmach żywych seryna występuje naturalnie jako enancjomer o konfiguracji L.

2.1 Narysuj wzór L-seryny w projekcji Fischera. (1 pkt)
Pokaż odpowiedź
Odpowiedź: Pionowa linia: na górze -COOH, na dole -CH₂OH. Przecinająca ją pozioma linia: po lewej stronie -NH₂, po prawej stronie -H.
W projekcji Fischera łańcuch węglowy rysuje się pionowo, z najbardziej utlenionym atomem węgla (grupa karboksylowa) na górze. Dla szeregu L grupa aminowa (-NH₂) przy asymetrycznym atomie węgla musi znajdować się po lewej stronie.
2.2 Oceń prawdziwość poniższych zdań dotyczących seryny i jej izomerów przestrzennych. (1 pkt)
- 1. L-seryna i D-seryna skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego o taki sam kąt, ale w przeciwnych kierunkach. (P/F)
- 2. Temperatura topnienia L-seryny jest inna niż temperatura topnienia D-seryny. (P/F)
- 3. Mieszanina racemiczna seryny jest optycznie czynna. (P/F)
Pokaż odpowiedź
Odpowiedź: 1 – P, 2 – F, 3 – F
Seryna wykazuje izomerię optyczną, ponieważ posiada asymetryczny atom węgla (alfa). Enancjomery mają identyczne właściwości fizyczne (z wyjątkiem kierunku skręcania płaszczyzny światła spolaryzowanego). Racemat to równomolowa mieszanina enancjomerów.

Ćwicz ten dział z oceną – Premium Załóż darmowe konto